Un grupo de científicos del Instituto Superior de Investigaciones Biológicas (INSIBIO), CCT- Tucumán aportó valiosa información respecto a los males de Alzheimer y de Parkinson, que permitirá avanzar en la creación de nuevos fármacos.

El grupo de investigadores fue premiado por la Sociedad Argentina de Biofísica en reconocimiento a los datos aportados en un trabajo sobre las bases moleculares de dos enfermedades neurodegenerativas: el Alzheimer y el Parkinson.
Si bien el tratamiento de estas patologías, que generan una progresiva discapacidad y un gran padecimiento físico y psíquico, son meramente paliativos, las conclusiones de las investigaciones realizadas por los científicos egresados de la Universidad Nacional de Tucumán (UNT) podrían constituir un punto de partida en el diseño de nuevos fármacos para enfrentar estas patologías.

El trabajo, que fue íntegramente realizado en el citado instituto por los doctores Leonardo Cortez, César Avila, Ricardo Farías, Roberto Moreno, Clarisa Torres Bugeau y Rosana Chehín, recibió el premio "Ponce Hornos 2009" de la Sociedad Argentina de Biofísica. Además, la investigación fue publicada recientemente en la revista oficial de la Federación de Sociedades Bioquímicas Europeas (FEBS Letters, febrero de 2010).
"La causa de este tipo de enfermedades es motivo de controversia, sin embargo, actualmente la comunidad científica acepta que las mismas se producen porque ciertas proteínas, que normalmente se encuentran en las células, abandonan su estado soluble y se agregan formando fibras insolubles que desencadenan la muerte celular", explicó Chehín. El grupo de biofísica de proteínas del INSIBIO, se concentró en el estudio de una proteína llamada Gliceraldehido 3-fosfato deshidrogenasa (GAPDH), a la que eligieron por estar involucrada tanto en el Alzheimer como en el Parkinson.Los profesionales indicaron que esta proteína está presente en casi todas las células de los organismos vivos y cumple un rol clave en la producción de energía a partir de la degradación de los azúcares.

 Sin embargo -agregaron- ,bajo ciertas circunstancias, la GAPDH sufre alteraciones para formar parte de los grandes agregados proteicos que claramente se observan en las imágenes de cerebros de pacientes que padecen estas patologías.
La doctora Chehín, quien es investigadora adjunta de CONICET y responsable del grupo, explicó que en estado soluble, las proteínas "son funcionalmente activas y cumplen su rol fisiológico. Sin embargo -aclaró- cuando se vuelven insolubles, no sólo pierden su función, sino que disparan procesos que concluyen con la muerte celular". La científica tucumana destacó que los resultados obtenidos durante la investigación demostraron que, "en el caso de GAPDH, el contacto que toma la proteína con una membrana biológica dispara el proceso de agregación".